DESNATURALIZACION DE LA CATALASA PDF

Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones qumicas mucho ms que cualquier catalizador artificial conocido, y adems son altamente especficos ya que cada uno de ellos induce la transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reaccin. Factores que afectan la Actividad Enzimtica Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica. Destacaremos dos: el pH y la temperatura. Efecto del pH: El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimtica ser mxima.

Author:Tojatilar Kazracage
Country:Ghana
Language:English (Spanish)
Genre:Video
Published (Last):7 January 2015
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Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones qumicas mucho ms que cualquier catalizador artificial conocido, y adems son altamente especficos ya que cada uno de ellos induce la transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reaccin. Factores que afectan la Actividad Enzimtica Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica. Destacaremos dos: el pH y la temperatura.

Efecto del pH: El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimtica ser mxima. Por debajo del pH mnimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza.

En la mayora de las enzimas el pH ptimo est prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones. La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras protenas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara ms all de unos lmites estrechos.

De ah la conocida importancia biolgica de los sistemas tampn. En la mayor parte de los casos el pH ptimo est prximo a la neutralidad, en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH ptimo muy diverso segn sea el pH del medio en el que habitualmente actan los enzimas proteolticos del jugo gstrico tienen pHs ptimos prximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo. Por ltimo existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en absoluto. Efecto de la Temperatura: Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones qumicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura.

La variacin de la actividad enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en funcin de la barrera de energa de activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones qumicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crtica. Este efecto no es ms que un reflejo de la desnaturalizacin trmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura.

La Temperatura influye en la actividad enzimtica. En general por cada 10C que aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo T ptima donde la actividad es mxima.

Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E. Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza. Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la estacin fra pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.

Inhibidores: Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto final de la reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin. La inhibicin puede ser: a Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura.

A estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la denomina envenenamiento del enzima. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo oxidasa enzima respiratorio. Puede ser de dos tipos: Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato.

Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele anularse aumentando la concentracin del sustrato No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas: -Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.

Enzima Catalasa La catalasa en una enzima que la podemos encontrar en muchos organismos vivos, y cataliza la reaccin de descomposicin del perxido de hidrgeno en agua y oxgeno. El perxido de hidrgeno es uno de los productos del metabolismo celular en diversos organismos, pero dada su potencial toxicidad, es transformado enseguida por la enzima catalasa.

En la industria, se tambin se utiliza la enzima catalasa, para diferentes fines. Por ejemplo, se usa en la industria textil, para eliminar residuos de perxido de hidrgeno. Adems, la catalasa cumple una funcin protectora contra determinados microorganismos patgenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias, mueren al estar en contacto con oxgeno, es por esta razn que el oxgeno producido por esta enzima tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos.

Tanto es as, que la ausencia de dicha enzima por defectos genticos, llamada acatalasemia o enfermedad de Takahara, causa importantes infecciones en la mucosa bucal, pudiendo llegar a causar la prdida de dientes y graves lesiones en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal.

La reaccin catalizada por esta enzima, ocurre en dos etapas, en las cuales interviene el hierro del grupo hemo de la hemoglobina como cofactor. La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede demostrar en un sencillo experimento de laboratorio. Tomamos un trocito de hgado, y lo colocamos en el fondo de un tubo de ensayo. Luego aadimos 5 ml de agua oxigenada que es lo mismo que perxido de hidrgeno.

Inmediatamente observaremos un intenso burbujeo, que se debe al desprendimiento de oxgeno de la reaccin catalizada por la enzima catalasa. Este sencillo experimento puede repetirse con distintos tejidos animales y vegetales, en los cuales encontraremos diferentes intensidades de burbujeo, dependiendo de la cantidad de catalasa presente en el tejido. Todas las enzimas son protenas. Por lo tanto, todas las enzimas sufren desnaturalizacin frente al calor.

Esto quiere decir que cuando la temperatura es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto su sitio activo tambin se desnaturaliza, y ya no puede cumplir su funcin. Este hecho se puede demostrar repitiendo el experimento anterior, pero habiendo hervido previamente los trocitos de hgado. Cuando aadimos el agua oxigenada, no se observa el burbujeo. Intereses relacionados.

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